Laboratory of Protein Engineering | Institute of Molecular Genetics

Kostrov Sergey Viktorovich

Kostrov Sergey Viktorovich
Academic degree:
Doctor of Chemistry
Academic title:
Professor, Corresponding Member of the Russian Academy of Sciences

List of staff

Kostrov S.V.;
Demidyuk I.V.;
Zverlov V.V.;
Lunina N.A.;
Rafieva L.M.;
Safina D.R.;
Dvortsov I.A.;
Shubin A.V.;
Roschina M.P.;
Karaseva M.A.;
Komissarov A.A.;
Chukhontseva K.N.;
Azimova N.N.


Main directions of research

Structural and functional organization of protein molecules:

  • protealysins, their precursors and accompanying proteins;
  • neurotrophin’s precursors and their functions;
  • carbohydrate-binding modules, their organization and combining strategy.

Novel vector systems:

  • comparative quantitative estimation of the efficiency of different vector systems;
  • viral proteases, their interaction with mammalian cells and engineering of artificial toxins.

Markers and models for the analysis of pathological conditions:

  • proprotein convertases in human tumors;
  • Danio rerio as a model for analysis of biologically active antitumor compounds.

Main scientific results

  • Tens of new proteases and glycosyl hydrolases have been discovered by the members of the Laboratory team. Genes of these novel enzymes have been cloned and sequenced; their expression in the laboratory microorganism cells accomplished and detailed analysis of the corresponding protein properties conducted.
  • The three-dimensional structure of the new high-specific glutamyl endopeptidase has been determined. Studying the molecular design of this enzyme made it possible to propose an original model of charged substrate discrimination.
  • Investigation of various multimodular glycosyl hydrolases allowed to identify new cellulose binding domains and to study their functional organization.
  • A new group of thermolysin-like proteases whose members differ from the well-known members of the family by its precursor structure have been identified. It has been shown that the proteins of this group are involved in bacterial invasion. These data were obtained in cooperation with researchers from the Institute of Cytology, Russian Academy of Sciences.
  • The three-dimensional structure of protealysin has been deciphered. It is the first three-dimensional structure of the precursor of thermolysin-like proteinases.
  • It has been shown that proteolytic enzymes having the same amino acid sequence may demonstrate different substrate specificity after folding in the pro-dependent manner.
  • The expression of oncogenic proteolytic enzyme genes has been studied in human lung tumors. The decrease of the cathepsin D gene expression in human lung tumor tissues has been demonstrated which allows to regard the mRNA of this gene as a biomarker in the diagnostics of lung cancer. Also it has been shown for the first time that alterations in gene expression of proprotein convertases in human lung cancer have a limited number of scenarios. This evidence may reflect different pathways of tumor development and cryptic features of tumors. The results obtained allow to consider the expression change patterns of proprotein convertase genes as a potentially significant markers of tumors. The results were obtained in cooperation with M.M. Shemyakin and Yu.A. Ovchinnikov Institute of Bioorganic Chemistry and N.N. Blokhin Russian Oncology Research Center, Russian Academy of Medical Sciences.
  • Recombinant producers of the key human neurotrophins NGF, BDNF, NT-3, their precursors, mutant forms and individual fragments have been constructed. Their corresponding proteins have been characterized. The effect of the neurotrophic factor NT-3 and its precursor proNT-3 on calcium homeostasis disorders in the rat brain cerebellum during the hyperstimulation of glutamate receptors in neurons was studied in cooperation with researchers from the Centre for Child Health Research, Russian Academy of Medical Science.
  • The angiogenic effect of the experimental gene therapy based on a plasmid construction carrying the gene of human nerve growth factor has been shown using the ischemia model of the mouse hind leg. These results were yielded in cooperation with researchers from the Russian Cardiological Research-and-Production Complex.
  • A method for the in vitro estimation of cytotoxic effect during transient gene expression in human cells has been developed. Using this approach, it was established for the first time that the expression of the human hepatitis A virus 3C protease gene induce the caspase-independent cell death with hitherto undescribed morphological characteristics.


  1. Zverlov V., Hertel Ch., Bronnenmeier K., Hroch A., Kellerman J., Schwarz W. The thermostable alfa-L-ramnosidase RamA of Clostridium stercorarium: biochemical characterization and primary structure of a bacterrial alfa-L-rhamnoside hydrolase, a new type of inverting glucoside hydrolase. Mol Microbiol. 2000. V. 35(1). P. 173-179.
  2. Zverlov V., Velikodvorskaya G., Volkov I., Schwarz W. The binding pattern of two carbohydrate binding modules of laminarinase Lam16A from Thermotoga neapolitana: differences in beta-glucan binding within famili CBM4. Microbiol. 2001. V. 147. P. 621-629.
  3. Zverlov V.V., Velikodvorskaya G.A., Schwarz W.H. A newly described cellulosomal cellobiohydrolase, CelO, from Clostridium thermocellum: investigation of the exo- mode of hydrolysis, and binding capacity to crystalline cellulose. Microbiol. 2002. V. 148(1). P. 247-255.
  4. Zverlov V.V., Fuchs K., Schwarz W.H. ChiA, the endochitinase in the cellulosome of the thermophilic, cellulolytic bacterium Clostridium thermocellum. Appl Environ Microbiol. 2002. V. 68. P. 3176-3179.
  5. Zverlov V.V., Hyll W., Schwarz W.H. Enzymes for digestion of cellulose and other polysaccharides in the gut of longhorn beetle larvae, Rhagium inquisitor L. (Col., Cerambycidae). Int Biodeterior Biodegradation. 2003. V. 51. P. 175-179.
  6. Zverlov V.V., Velikodvorskaya G.A., Schwarz W.H. Two new genes encoding components of the cellulosome downstream of celI in the genome of Clostridium thermocellum: the non-processive endo-glucanase celN, and the possibly structural protein CseP. Microbiol. 2003. V. 149. P. 515-524.
  7. K.P. Fuchs, V.V. Zverlov, G.A. Velikodvorskaya, F. Lottspeich, W. Schwarz. Lic16A of Clostridium thermocellum, a non-cellulosomal, heighly complex endo-beta-1,3-glucanase bound to the outer cell surface. Microbiol. 2003. V. 149. P. 1021-1031.
  8. Березина О., Лунина Н., Зверлов В.,  аумов Д., Либель В., Великодворская Г. Кластер генов Thermotoga neapolitana, участвующих в деградации крахмала и мальтодекстринов: молекулярная структура локуса. Мол Биол. 2003. Т. 7. С. 801-809.
  9. Лунина Н., Березина О., Вейс Б., Зверлов В., Воробьева И., Чекановская Л., Хромов И., Рааш Г., Либель В., Великодворская Г. Кластер генов Thermotoga neapolitana, участвующих в деградации крахмала и мальтодекстринов: экспрессия генов aglB и aglA в E. coli, свойства рекомбинантных ферментов. Мол Биол. 2003. Т. 37. С. 810-819.
  10. Veith B., Zverlov V.V., Lunina N.A., Berezina O.V., Raasch C., Velikodvorskaya G.A., Liebl W. Comparative analysis of the recombinant α-glucosidases from the Thermotoga neapolitana and Thermotoga maritima maltodextrin utilization gene clusters. Biocatal Biotransfor. 2003. V. 21(4/5). P. 147-158.
  11. Zolotarev Y.A., Dadayan A.K., Borisov Y.A., Dorokhova E.M., Kozik V.S., Vtyurin N.N., Bocharov E.V., Ziganshin R.N., Lunina N.A., Kostrov S.V., Ovchinnikova T.V., Myasoedov N.F. The effect of three-dimensional structure on the solid state isotope exchange of hydrogen in polypeptides with spillover hydrogen. Bioorg Chemistry. 2003. V. 31. P. 453-463.
  12. Демидюк И.В., Заболотская М.В., Велишаева Н.С., Сафина Д.Р., Костров С.В. Прозависимый фолдинг микробных протеолитических ферментов. Мол Ген Микробиол Вирусол. 2003. № 4. С. 11-15.
  13. Демидюк И.В., Сафина Д.Р., Заболотская М.В., Костров С.В. Молекулярные механизмы стабилизации протеолитических ферментов. Модель термолизинподобных микробных металлопротеиназ. Биоорган Хим. 2003. Т. 29. № 5. С. 418-426.
  14. Demidyuk I.V., Romanova D.V., Nosovskaya E.A., Chestukhina G.G., Kuranova I.P., Kostrov S.V. Modification of substrate-binding site of glutamyl endopeptidase from Bacillus intermedius. // Protein Eng Des Sel. 2004. V. 17. № 5. P. 411-416.
  15. Einspanier R., Lutz B., Rief S., Berezina O., Zverlov V., Schwarz W., Mayer J. Tracing residual recombinant feed molecules during digestion and rumen bacterial diversity in cattle fed transgene maize. Eur Food Res Technol. 2004. V. 218. P. 269-273.
  16. Ильин В.К., Старков Л.В., Костров С.В., Великодворская Г.А., Чувильская Н.А., Мухамедиева Л.Н., Микос К.Н. Исследование процесса биодеградации персональных гигиенических средств под действием ферментирующих целлюлозу микроорганизмов. Авиакосм Экол Мед. 2004. №3. C. 48-51.
  17. Шедова Е., Березина О., Хмель И., Липасова В., Боррисс Р., Великодворская Г.А. Выделение, характеристика и клонирование генов бактериальных фитаз. Мол Ген Микробиол Вироусол. 2004. № 1. С. 19-21.
  18. H. Adelsberger, C. Hertel, E. Glawischnig, V.V. Zverlov, W.H. Schwarz. Enzyme system of Clostridium stercorarium for hydrolysis of arabinoxylan: reconstitution of the in vivo system from recombinant enzymes. Microbiol. 2004. V. 150. P. 2257-2266.
  19. Zverlov V.V., Schwarz W.H. The Clostridium thermocellum cellulosome - the paradigm of a multienzyme complex. In Ohmiya, K., K. Sakka, S. Karita, T. Kimura, M. Sakka, and Y. Onishi (eds.), Biotechnology of Lignocellulose Degradation and Biomass Utilization. 2004. Uni Pub. Co. Ltd., Tokyo. P. 137-147.
  20. Волков И.Ю., Лунина Н.А. Великодворская Г.А. Перспективы практического применения субстрат-связывающих модулей гликозилгидролаз. Прикл Биохим Микробиол.2004. Т. 40. № 5. С. 499-504.
  21. Schwarz W.H., Zverlov V.V., Bahl H.. Extracellular glycosyl hydrolases from clostridia. In Allen I.Laskin, Joan W.Bennett, and Geoffrey M.Gadd (eds.). Adv. Appl. Microbiol. 2004. V. 56. P. 215-261.
  22. Zabolotskaya M.V., Demidyuk I.V., Akimkina T.V., Kostrov S.V. A Novel Neutral Protease from Thermoactinomyces Species 27a: Sequencing of the Gene, Purification, and Characterization of the Enzyme. Protein J. 2004. V. 23. № 7. P. 483-492.
  23. Титов Е.И., Митасева Л.Ф, Машенцева Н.Г., Костров С.В., Демидюк И.В. Изменение аминокислотного состава мясного сырья. Пищ Пром. 2004. № 11. С. 82-83.
  24. Zverlov V.V., Kellermann J., Schwarz W.H. Functional subgenomis of Clostridium thermocellum cellulosomal genes: Identification of the major components and detection of three new components. Proteomics. 2005. V. 5. P. 3646-3653.
  25. Zverlov V.V., Schantz N, Schwarz W.H. A major new component in the cellulosome of Clostridium thermocellum is a processive endo-beta-1,4-glucanase producing cellotetraose. FEMS Microbiol Lett. 2005. V. 249(2). P. 353-358.
  26. Zverlov V.V., Klein M., Lücker S., Friedrich M., Kellermann J., Stahl D., Loy A., Wagner M. Lateral Gene Transfer of Dissimilatory (Bi) Sulfite Reductase Revisited. J. Bacteriol. 2005. V. 187. P. 2203-2208.
  27. Zverlov V.V., Schmitt-Kopplin P., Schwarz W.H. Two new major subunits in the cellulosome of Clostridium thermocellum: xyloglucan hydrolase Xgh74A and endo-xylanase Xyn10D. Microbiol. 2005. V. 151. P. 3395-3401.
  28. Волков И.Ю., Лунина Н.А., Березина О.В., Великодворская Г.А., Зверлов В.В. Кластер генов Thermoanaerobacter ethanolicus, содержащий гены альфа- и бета-галактозидаз (melA) и (lacA), и свойства рекомбинантного белка LacA. Мол. Биол. 2005. Т. 39. № 5. С. 1-8.
  29. Volkov I.Yu., Lunina N.A., Berezina O.V., Velikodvorskaja G.A., Zverlov V.V. A Thermoanaerobacter ethanolicus alfa- and beta-galactosidases gene cluster, including genes melA and lacA, and the properties of the recombinant LacA. Mol Biol. 2005. V. 39. P. 1-8.
  30. Hertel T., Berezina O.V., Zinin N.V., Velikodvorskaya G.A., Greiner R., Borriss R. Glucose-1-phosphatase (AgpE) from Enterobacter cloacae displays enhanced phytase activity. Appl. Microbiol. Biotechnol. 2005. V. 28. P. 1-5.
  31. Demidyuk I.V., Kalashnikov A.E., Gromova T.Yu., Gasanov E.V., Safina D.R., Zabolotskaya M.V., Rudenskaya G.N., Kostrov S.V. Cloning, sequencing, expression, and characterization of protealysin, a novel neutral proteinase from Serratia proteamaculans representing a new group of thermolysin-like proteases with short N-terminal region of precursor. Protein Expr Purif. 2006. V. 47. № 2. P. 551-561.
  32. Smolov M., Gottikh M., Tashlitskii V., Korolev S., Demidyuk I., Brochon J.-C., Mouscadet J.-F., Deprez E. Kinetic study of the HIV-1 DNA 3’-end processing: single-turnover property of Integrase. FEBS J. 2006. V. 273. № 6. P. 1137-1151.
  33. Михайлова А.Г., Лихарева В.В., Хайруллин Р.Ф., Лубенец Н.Л., Румш Л.Д., Демидюк И.В., Костров С.В. Новая психрофильная трипсиноподобная протеиназа из Serratia proteamaculans. Биохим. 2006. Т. 71. № 5. С. 697–706.
  34. Berezina O.V., Zverlov V.V., Velikodvirskaya G.A., Schwarz W.H. Bacterial acetone and butanol production by industrial fermentation in the Soviet Union: use of hydrolyzed agricultural waste for biorefinery. Appl Microbiol Biotechnol. 2006. V. 71. P. 587-597.
  35. Dvortsov I.A., Lunina N.A., Chekanovskaya L.A., Shedova E.N., Gening L.V., Velikodvorskaya G.A. Ethidium bromide is good not only for staining of nucleic acids but also for staining of proteins after polyacrylamide gel soaking in trichloroacetic acid solution. Anal Biochem. 2006. V. 253(2). P. 293-295.
  36. Zverlov V.V., Schwarz W.H. Protease inhibitors in bacteria: an emerging concept for the regulation of bacterial protein complexes? Mol Microbiol. 2006. V. 60. P. 1323-1326.
  37. Lunina N.A., Agafonova E.A., Chekanovskaya L.A., Dvortsov I.A., Berezina O.V., Shedova E.N., Kostrov S.V., Velikodvorskaya G.A. Co-expression of the Thermotoga neapolitana aglB gene with an upstream 3-сoding fragment of the malG gene improves enzymatic characteristics of recombinant AglB cyclomaltodextrinase. Protein Expr Purif. 2007. V. 54. P. 18-23.
  38. Berger E., Zhang D., Zverlov V.V., Schwarz W.H. Two non-cellulosomal cellulases of Clostridium thermocellum, Cel9I and Cel48Y, hydrolyze crystalline cellulose synergistically. FEMS Microbiol Lett. 2007. V. 268. P. 194-201.
  39. Antoni D., Zverlov V.V., Schwarz W.H. Biofuels from Microbes. Appl Microbiol Biotechnol. 2007. V. 77. P. 23-35.
  40. Sharipova M.R., Shagimardanova E.I., Chastukhina I.B., Shamsutdinov T.R., Balaban N.P., Mardanova A.M., Rudenskaya G.N., Demidyuk I.V., Kostrov S.V. The expression of Bacillus intermedius glutamyl endopeptidase gene in Bacillus subtilis recombinant strains. Mol Biol Rep. 2007. V. 34. № 2. P. 79-87.
  41. Гасанов Е.В., Романова Д.В., Громова Т.Ю., Демидюк И.В. Эффект делеции 3’-некодирующей области гена глутамилэндопептидазы Bacillus intermedius на продукцию активного белка клетками Bacillus subtilis. Мол Ген Микробиол Вирусол. 2007. № 2. С. 31-32.
  42. Березина О.В., Синеокий С.П., Великодворская Г.А., Шварц В., Зверлов В.В. Изучение целлюлазной/гемицеллюлазной активности и продукции растворителей у трех штаммов Clostridium acetobutylicum. Прикл Биохим Микробиол. 2008.Т. 44. № 1. С. 42-47.
  43. Zverlov V.V., Schwarz W.H. Bacterial cellulose hydrolysis in anaerobic environmental systems Clostridium thermocellum and Clostridium stercorarium, thermophilic plant fibre degraders. Ann NY Acad Sci. 2008. V. 1125. P. 298–307.
  44. Zverlov V.V., Klupp M., Krauss J., Schwarz W.H. Mutants in the scaffoldin gene, cipA, of Clostridium thermocellum with impaired cellulosome formation and cellulose hydrolysis: insertions of a new transposable element, IS1447, and implications for cellulase synergism on crystalline cellulose. J Bacteriol. 2008. V. 190(12). P. 4321-4327.
  45. E. Shedova, V. Lipasova, G. Velikodvorskaya, M. Ovadis, L. Chernin, I. Khmel. Phytase activity and its regulation in a Rhizospheric strain of Serratia plymuthica. Folia Microbiol. 2008. V. 53(3). P. 110-114.
  46. Sharipova M., Balaban N., Kayumov A., Kirillova Y., Mardanova A., Gabdrakhmanova L., Leshchinskaya I., Rudenskaya G., Akimkina T., Safina D., Demidyuk I., Kostrov S. The expression of the serine proteinase gene of Bacillus intermedius in Bacillus subtilis. Microbiol Res. 2008. V. 163(1). Р. 39-50.
  47. Можина Н.В., Бурмистрова О.А., Пупов Д.В., Руденская Г.Н., Дунаевский Я.Е., Демидюк И.В., Костров С.В. Выделение и свойства цистеиновой протеиназы Serratia proteamaculans 94. Биоорган Хим. 2008. Т. 34. № 3. С. 303-309.
  48. Сафина Д.Р., Рафиева Л.М., Коваль А.В., Шкурина Е.Е., Дмитриева В.Г., Раевская Н.М., Гасанов Е.В., Демидюк И.В., Костров С.В. Олигомерная организация рекомбинантных нейротрофинов человека, экспрессированных в клетках Escherichia coli. Биоорган Хим. 2008. Т. 34. № 3. С. 327-332.
  49. Demidyuk I.V., Gasanov E.V., Safina D.R., Kostrov S.V. Structural organization of precursors of thermolysin-like proteinases. Protein J. 2008. V. 27. № 6. P. 343-354.
  50. Громова Т.Ю., Демидюк И.В., Костров С.В., Сосфенов Н.И., Мелик-Адамян В.Р., Куранова И.П. Кpисталлизация и предварительные рентгеновские исследования кристаллов предшественника пептидазы семейства M4 – протеализина. Кристаллогр. 2008. Т. 53. № 5. С. 840-842.
  51. Велишаева Н.С., Гасанов Е.В., Громова Т.Ю., Демидюк И.В. Влияние модификации сайта процессинга глутамилэндопептидазы Bacillus intermedius на продукцию активного фермента клетками Bacillus subtilis. Биоорган Хим. 2008. Т. 34, № 6. С. 786-791.
  52. Gasanov E.V., Demidyuk I.V., Shubin A.V., Kozlovskiy V.I., Leonova O.G., Kostrov S.V. Hetero- and auto-activation of recombinant glutamyl endopeptidase from Bacillus intermedius. Protein Eng Des Sel. 2008. V. 21(11). P. 653-658.
  53. E. Shedova, C. Albrecht, V. Zverlov, W. Schwarz. Stimulation of bacterial DNA transformation by cattle saliva: implications for using genetically modified plants in animal feed. J. Microbiol Biotechnol. 2009. V. 25. P. 457-463.
  54. В.Г. Лунин, Н.Е. Шарапова, Т.В. Тихонова, Н.Н. Полетаева, З.М. Галушкина, Е.И. Аксенова, В.И. Грабко, Г.А. Великодворская, Н.В. Лаврова, Ю.В. Ананьина. Изучение иммуногенных свойств рекомбинантного целлюлозосвязывающего домена Anaerocellum thermophilum in vivo. Мол Ген Микробиол Вироусол. 2009. № 1. С. 21-27.
  55. Е.Н. Шедова, О.В. Березина, Н.А. Лунина, В.В. Зверлов, В. Н. Шварц, Г.А. Великодворская. Клонирование и характеристика протяженного фрагмента метагеномной ДНК, содержащего гены гликозилгидролаз. Мол Ген Микробиол Вирусол. 2009. № 1. С. 11-15.
  56. Е.Н. Шедова, Н.А. Лунина, О.В. Березина, В.В. Зверлов, В. Шварц, Г.А. Великодворская. Экспрессия в E. coli генов сelА и xylА, изолированных из фрагмента метагеномной ДНК. Мол Ген Микробиол Вирусол. 2009. №2. С. 28-32.
  57. Dvortsov I.A., Lunina N.A., Chekanovskaya L.A., Schwarz W.H., Zverlov V.V., Velikodvorskaya G.A. Carbohydrate binding properties of a separately folding protein module from {beta}-1,3-glucanase Lic16A of Clostridium thermocellum. Microbiol. 2009. V. 155. P. 2429-2441.
  58. Berezina O.V., Brandt A., Yarotsky S., Schwarz W.H., Zverlov V.V. Isolation of a new butanol producing Clostridium strains: high level of hemicellulosic activity and structure of solventogenesis genes of a new Clostridium saccharobutylicum isolate. System Appl Microbiol. 2009. V. 32. P. 449-459.
  59. Цаплина О.А., Ефремова Т.Н., Кевер Л.В., Комиссарчик Я.Ю., Демидюк И.В., Костров С.В., Хайтлина С.Ю. Выявление актиназной активности протеализина. Биохим. 2009. Т. 74. № 6. С. 797–804.
  60. Хайруллин Р.Ф., Михайлова А.Г., Себякина Т.Ю., Лубенец Н.Л., Зиганшин Р.Х., Демидюк И. В., Громова Т.Ю., Костров С.В., Румш Л.Д. Олигопептидаза B из Serratia proteomaculans. I. Определение первичной структуры, выделение и очистка природного и рекомбинантного фермента. Биохим. 2009. Т. 74. № 10. С. 1427–1437.
  61. Gromova T.Yu., Demidyuk I.V., Kozlovskiy V.I., Kuranova I.P., Kostrov S.V. Processing of protealysin precursor. Biochimie. 2009. V. 91. № 5. P. 639-645.
  62. Demidyuk I.V., Gromova T.Y., Polyakov K.M., Melik-Adamyan W.R., Kuranova I.P., Kostrov S.V. Crystal structure of protealysin precursor: insights into propeptide function. // J Biol Chem 2010. V. 285. № 3. P. 2003-2013.
  63. Shubin A.V., Demidyuk I.V., Kurinov A.M., Demkin V.V., Vinogradova T.V., Zinovyeva M.V., Sass A.V., Zborovskaya I.B., Kostrov S.V. Cathepsin D messenger RNA is downregulated in human lung cancer. Biomarkers. 2010. V. 15. № 7. P. 608-613.
  64. Demidyuk I.V., Shubin A.V., Gasanov E.V., Kostrov S.V. Propeptides as modulators of functional activity of proteases. Biomol concepts. 2010. V. 1. № 3-4. P. 305-322.
  65. Sabirova A.R., Rudakova N.L., Balaban N.P., Ilyinskaya O.N., Demidyuk I.V., Kostrov S.V., Rudenskaya G.N., Sharipova M.R. A novel secreted metzincin metalloproteinase from Bacillus intermedius. FEBS Lett. 2010. V. 584. № 21. P. 4419-25.
  66. И.А. Дворцов, Н.А. Лунина, В.В. Зверлов, Г.А. Великодворская. Субстрат связывающие свойства модуля СВМ54 ламинариназы Lic16A из Clostridium thermocellum. Мол Биол. 2010. Т. 44. № 3. С. 1–6.
  67. Oksana V. Berezina, Natalia V. Zakharova, Agnieszka Brandt, Sergey V. Yarotsky, Wolfgang H. Schwarz, Vladimir V. Zverlov. Reconstructing the clostridial n-butanol metabolic pathway in Lactobacillus brevis. Appl Microbiol Biotechnol. 2010. V. 87. P. 635–646.
  68. G.A. Velikodvorskaya, T.V. Tikhonova, I.D. Gurvits, A.S. Karyagina, N.V. Lavrova, O.V. Sergienko, V.N. Tashlitskii, N.A. Lunina, V.G. Lunin. Chimeric lactase capable of spontaneous and strong immobilization on cellulose and development of continuous-flow system for lactose hydrolysis at high temperatures. Appl Envir Microbiol. 2010. V.76(24). P. 8071-8075.
  69. Bozhokina E.S., Tsaplina O.A., Efremova T.N., Kever L.V., Demidyuk I.V., Kostrov S.V., Adam T., Komissarchik Ya.Yu., Khaitlina S.Yu. Bacterial invasion of eukaryotic cells can be mediated by actin-hydrolyzing metalloproteases grimelysin and protealysin. Cell Biol Int. 2011. V. 35(2). P. 111-118.
  70. Михайлова А.Г., Хайруллин Р.Ф., Демидюк И. В., Громова Т.Ю., Костров С.В., Румш Л.Д. Олигопептидаза B из Serratia proteamaculans. II. Энзиматическая характеристика – субстратный анализ, влияние ионов кальция, рH- и температурная зависимость. Биохим. 2011. Т. 76. № 4. С. 590-602.
  71. Рафиева Л.М., Сафина Д.Р., Демидюк И.В., Костров С.В. Получение рекомбинантных нейротрофинов человека для биомедицинских исследований. Вестн МИТХТ. 2011. Т. 6. № 2. С. 51-57.
  72. Safina D., Rafieva L., Demidyuk I., Gasanov E., Chestukhina G., Kostrov S. Involvement of propeptides in formation of catalytically active metalloproteinase from Thermoactinomyces sp. Protein Pept Lett. 2011. V. 18. № 11. P. 1119-1125.
  73. Klykov S.P., Kurakov V.V., Vilkov V.B., Demidyuk I.V., Gromova T.Y., Skladnev D.A. A cell population structuring model to estimate recombinant strain growth in a closed system for subsequent search of the mode to increase protein accumulation during protealysin producer cultivation. Biofabrication. 2011. V. 3. № 4. P. 045006.
  74. O.V. Berezina, N.V. Zakharova, S.V. Yarotsky, V.V. Zverlov. Microbial producers of butanol. Appl Biochem Microbiol. 2012. V. 48(7). P. 625-638.
  75. O.V. Berezina, S.P. Sineoky, G.A. Velikodvorskaya, W. Schwarz, V.V. Zverlov. Extracellular glycosyl hydrolase activity of the Clostridium strains producing acetone, butanol, and ethanol. Appl Biochem Microbiol. 2012. V. 44(1). P. 42-47.
  76. J. Krauss, V.V. Zverlov, W.H. Schwarz. In vitro reconstitution of the complete Clostridium thermocellum cellulosome and synergistic activity on crystalline cellulose. Appl Environ Microbiol. 2012. V. 78(12). P. 4301-4307.
  77. И.А. Дворцов, Н.А. Лунина, В.В. Зверлов, Г.А. Великодворская. Свойства четырёх С-концевых углевод-связывающих модулей (СВМ4) ламинариназы LicA Clostridium thermocellum. Мол Биол. 2012. Т. 46. №6. С. 915-921.
  78. Tsaplina O., Efremova T., Demidyuk I., Khaitlina S. F-actin is a substrate for protealysin, a metalloprotease of invasive Serratia proteamaculans. FEBS J. 2012. V. 279(2). P. 264-274.
  79. Шубин А.В., Лунина Н.А., Шедова Е.Н., Рощина М.П., Демидюк И.В., Виноградова Т.В., Копанцев Е.П., Чернов И.П., Костров С.В. Оценка токсического эффекта при транзиентной экспрессии генов протеаз в клетках линии HEK293. Биотехнол. 2012. № 4. С. 82-88.
  80. С.А. Антонов, Е.С. Мануилова, О.В. Долотов, А.Г. Кобылянский, С.В. Костров, Д.Р. Сафина, Н.В. Хайдарова, И.А. Гривенников. Получение эмбриональных стволовых клеток мыши с индуцибельной экспрессией фактора роста нервов человека. Вест Биотех Физ-хим Биол. 2012. Т.8. №3. С.5-12.
  81. Г.А. Великодворская, Л.А. Чекановская, Н.А. Лунина, О.В. Сергиенко, В.Г. Лунин, И.А. Дворцов, В.В. Зверлов. Углевод-связывающий модуль 28 семейства термостабильной эндо-1,4-β-глюканазы CelD из анаэробного микроорганизма Сaldicellulosiruptor bescii необходим для максимальной активности фермента и необратимо связывается с аморфной целлюлозой. Мол Биол. 2013. Т. 47. №4. С. 667-673.
  82. Demidyuk I.V., Shubin A.V., Gasanov E.V., Kurinov A.M., Demkin V.V., Vinogradova T.V., Zinovyeva M.V., Sass A.V., Zborovskaya I.B., Kostrov S.V. Alterations in gene expression of proprotein convertases in human lung cancer have a limited number of scenarios. PLoS ONE. 2013. V. 8(2). P. e55752.
  83. Mikhailova A.G., Khairullin R.F., Demidyuk I.V., Kostrov S.V., Grinberg N.V., Burova T.V., Grinberg V.Y., Rumsh L.D. Cloning, sequencing, expression, and characterization of thermostability of oligopeptidase B from Serratia proteamaculans, a novel psychrophilic protease. Protein Expr Purif. 2014. V. 93. P. 63-76.
  84. Shubin A.V., Demidyuk I.V., Lunina N.A., Komissarov A.A., Roschina M.P., Leonova O.G., Kostrov S.V. Protease 3C of Hepatitis A Virus Induces Vacuolization of Lysosomal/Endosomal Organelles and Caspase-independent Cell Death. BMC Cell Biol. 2015. V. 16. P. 4.
  85. Gasanov E.V., Rafieva L.M., Korzh V.P. BDNF-TrkB axis regulates migration of the lateral line primordium and modulates the maintenance of mechanoreceptor progenitors. PLoS One, 2015. 10(3). P. e0119711.
  86. Demidyuk I.V., Gromova T.Yu., Kostrov S.V. The propeptide is required for in vivo formation of active protealysin. Protein Pept Lett. 2015. V. 22(6). P. 509-513.
  87. Rafieva L.M., Gasanov E.V. Neurotrophin propeptides: biological functions and molecular mechanisms. Curr Protein Pept Sci. 2015. [Epub ahead of print]
  88. Safina D.R., Surin A.M., Pinelis V.G., Kostrov S.V. Effect of neurotrophin-3 precursor on glutamate-induced calcium homeostasis deregulation in rat cerebellum granule cells. J Neurosci Res. 2015. 93(12). P. 1865-1873.
  89. Kislitsyn Y.A., Samygina V.R., Dvortsov I.A., Lunina N.A., Kuranova I.P., Velikodvorskaya G.A. Crystallization and preliminary X-ray diffraction studies of the family 54 carbohydrate-binding module from laminarinase (β-1,3-glucanase) Lic16A of Clostridium thermocellum. Acta Crystallogr F Struct Biol Commun. 2015. 71(Pt 2). P. 217-20.
  1. Демидюк И.В., Костров С.В. Организация и функционирование белковых молекул. Модель протеолитических ферментов. / В книге: Проблемы и перспективы молекулярной генетики. Том 2. Отв. редактор Е.Д. Свердлов. // M.: Наука, 2004. Стр. 125-163.
  2. Zverlov V.V., Schwarz W.H. The Clostridium thermocellum cellulosome: novel components and insights from the genomic sequence. In Kataeva, I., & Ljungdahl, L. (eds.), Cellulosome. (In serial Molecular Anatomy and Physiology of Proteins, edited by Vladimir Uversky). 2006. Nova Publishers.
  3. Demidyuk I.V., Gromova T.Y., Kostrov S.V. Protealysin. / In: Handbook of proteolytic enzymes, 3rd Edition. Edited by Neil D. Rawlings and Guy Salvesen. // Oxford: Academic Press, 2013. V. 1. P. 597-602.
  1. Костров С.В., Демидюк И.В. Способ хроматографического выделения и очистки белка. // Зарегистрировано в Государственном реестре изобретений Российской Федерации 20.04.2008. Патент РФ № 2322505. Приоритет от 30.06.2006.
  2. Антонов С.А., Арсеньева Е.Л., Гривенников И.А., Костров С.В., Мануилова Е.С., Новосадова Е.В., Сафина Д.Р., Хайдарова Н.В. Способ получения эмбриональных стволовых клеток млекопитающих, модифицированных геном фактора роста нервов человека. Патент РФ № 2458984 от 20.09.2012.
  3. Алексеенко И.В., Виноградова Т.В., Демидюк И.В., Костров С.В., Плешкан В.В., Чернов И.П., Митяев М.В., Зиновьева М.В. Георгиев Г.П., Соболев А.С., Розенкранц А.А., Уласов А.В., Кузьмин Д.В., Храмцов Ю.В., Копанцев Е.П., Успенская Н.Я., Костина М.Б., Монастырская Г.С., Свердлов Е.Д. Многопрофильный промотор, экспрессирующий вектор и способ избирательного убийства раковых клеток с их использованием. № WO 2013/115673. Дата публикации 27.02.2013. Дата приоритета 2.02.2012.